Что происходит под действием ферментов

Действие ферментов для пищеварения и их недостаток

Многие считают, что пищеварение происходит исключительно в желудке, однако это не так. В пищеварении участвует множество органов, и этот процесс начинается в момент жевания, а заканчивается в кишечнике. На протяжении всего пути на пищевой комок воздействуют различные ферменты, благодаря которым пища расщепляется на отдельные компоненты и усваивается. Что это за вещества, откуда они берутся и почему ферменты так важны для здоровья?

Какие бывают пищеварительные ферменты и для чего они нужны?

Пищеварительные ферменты — это белковые структуры, в состав которых входят различные аминокислоты. Но если не углубляться в химический состав, пищеварительные ферменты — вещества, участвующие в переваривании пищи. Они «разбирают» любую еду на базовые элементы и помогают нам усваивать полезные вещества.

Человеческий организм вырабатывает огромное количество пищеварительных ферментов — десятки разных типов. Для чего так много? Дело в том, что каждый выполняет определенную часть работы. Одни ферменты могут расщеплять только молочный сахар — лактозу, другие отвечают за расщепление белковой пищи, третьи занимаются жирами, четвертые — исключительно желатином и так далее.

Обработка пищи начинается еще во рту, при пережевывании пищи. Слюнные железы выделяют фермент под названием альфа-амилаза. Он отвечает за расщепление крахмала и превращение его в сахар. Любой способен проследить, как работает альфа-амилаза: попробуйте пожевать две–три минуты небольшой кусочек хлеба, и вы почувствуете, как во рту появится сладковатый привкус. В хлебе содержится очень много крахмала, который под воздействием фермента распадается на легкоусвояемые сахара.

Пройдя обработку слюной, пища попадает в желудок, где за нее принимается целый ряд ферментов: пепсин, расщепляющий белки, желатиназа, которая обрабатывает коллаген (например, хрящи и соединительные ткани мяса), амилаза, которая завершает начатое во рту расщепление крахмала, липаза, с помощью которой начинается усвоение жиров.

Большинство людей думает, что в желудке все и заканчивается, но нет — здесь все только начинается. Пища, обработанная только желудочными ферментами, не может полноценно усвоиться. Поэтому она направляется в двенадцатиперстную кишку и там подвергается обработке ферментами, вырабатываемыми поджелудочной железой. Их очень много, не менее 20. Только в кишечнике компоненты пищи наконец-то начинают всасываться и усваиваться организмом.

Процесс продолжается в тонком кишечнике, там присутствуют отдельные ферменты, которые завершают «разборку» соединений, начатую в верхних отделах ЖКТ. На этой стадии всасывается большая часть полезных веществ, а окончательную обработку пища проходит в толстом кишечнике, где процесс завершают ферменты, вырабатываемые нашей кишечной микрофлорой.

Над обработкой пищи трудится огромное количество ферментов, и сбой на любом из этапов приводит к различным проблемам с пищеварением: диарее или запорам, вздутию, изжоге, отрыжке. В норме вся система работает как часы, тем не менее иногда ферменты не могут выполнять свою работу как положено.

Причины нехватки ферментов для пищеварения

Наш организм вырабатывает ограниченное количество ферментов, и иногда их не хватает для полноценного переваривания пищи.

Нехватка пищеварительных ферментов, как правило, обусловлена функциональными или органическими заболеваниями органов пищеварения. К ферментной недостаточности приводят воспалительные заболевания поджелудочной железы (в частности, панкреатит), воспаления кишечника, гастрит, патологии печени и желчевыводящих путей, патологии слизистой оболочки кишечника, характерные для некоторых аутоиммунных заболеваний.

Но гораздо чаще симптомы нехватки ферментов проявляются не по причине того, что организм вырабатывает слишком мало этих веществ, а потому что количество пищи слишком велико. Да, переедание и несбалансированная диета — наиболее распространенные причины проблем с пищеварением.

В среднем объем желудка составляет около литра, а если вы съедаете больше, пищеварительной системе сложно выработать достаточно ферментов для усвоения такого количества пищи. Ситуацию может усугубить слишком жирная и острая еда, а также алкоголь.

Плохое переваривание пищи грозит не только бурлением в животе, изжогой и болью. Последствия могут быть и более тяжелыми. Непереваренные фрагменты пищи — это отличная питательная среда для патогенной микрофлоры, которая в норме не представляет опасности. Но если таких условно безопасных бактерий станет слишком много, они могут нанести вред здоровью. Например, сахар — отличное питание для грибка, вызывающего кандидоз. Не полностью расщепленная пища и сама по себе вредит внутренним органам. В частности, нерасщепленные жиры раздражают стенки кишечника и вызывают воспаление.

Сколько нужно ферментов для пищеварения и как нормализовать ферментацию?

Для того чтобы определить количество ферментов, нужно пройти врачебное обследование. Но вы и сами можете заметить признаки того, что ферментов не хватает. Недостаток этих веществ проявляется такими неприятными симптомами, как:

• изжога после еды;
• чувство тяжести в верхней части живота;
• вздутие и метеоризм;
• отрыжка;
• неприятный привкус во рту;
• тошнота, особенно после жирной пищи;
• обильный жидкий стул.

Эти симптомы неприятны сами по себе, но длительная ферментная недостаточность вызывает и более существенные неприятности. Поскольку при нехватке ферментов пища усваивается плохо, организм недополучает основные нутриенты, витамины и минералы. Такая ситуация приводит к мышечной слабости и быстрой утомляемости из-за недостатка белков, жиров и углеводов, а также из-за анемии, так как железо из пищи не поступает в кровь. Вдобавок это провоцирует нервное истощение, ухудшает состояние волос, кожи и ногтей, снижает остроту зрения, служит причиной проблем в половой сфере и множества других болезненных состояний, вызванных дефицитом витаминов.

Если вам знакомы перечисленные выше симптомы, необходимо срочно обратиться к врачу. Как мы уже говорили, нехватка ферментов для пищеварения может быть следствием серьезных болезней и патологических состояний. Если же обследование не выявит никаких заболеваний, врач порекомендует изменить диету. К счастью, у здоровых людей пересмотр меню может практически полностью снять симптомы недостатка пищеварительных ферментов и наладить работу ЖКТ. Главный принцип диетотерапии при недостатке ферментов для пищеварения — умеренное дробное питание. Есть желательно понемногу, но каждые три–четыре часа. Нелишне исключить очень жирную пищу — бекон и сало, еду, приготовленную во фритюре. Также придется отказаться от алкоголя и неумеренного потребления сладостей и выпечки. А вот фрукты и овощи, прошедшие термическую обработку, помогают пищеварению, поэтому их следует есть больше.

Для улучшения пищеварительных процессов у здоровых людей врачи могут посоветовать дополнительно принимать ферментные препараты. Они дополнят действие собственных ферментов и помогут справиться с большими объемами пищи или непривычной едой. Однако не стоит воспринимать такие средства как панацею и разрешение есть что угодно и в любых количествах. Они все же предназначены для особых ситуаций — например, обильных и продолжительных праздничных обедов. Ферментные препараты не могут заменить сбалансированную диету.

Определенно, не стоит заниматься самолечением, используя ферментные средства. Они хорошее подспорье, но назначать препараты такого типа должен врач. Не забывайте, что недостаток ферментов для пищеварения часто является проявлением патологий, требующих серьезной терапии.

Чем можно восполнить дефицит ферментов?

Сегодня фармацевтическая промышленность выпускает десятки ферментных препаратов для улучшения пищеварения. Так, например, ферментное средство Микразим® принадлежит к последнему поколению. Микразим® выпускается в виде капсул с микрогранулами панкреатина. Каждая микрогранула защищена оболочкой, устойчивой к воздействию желудочного сока. Это позволяет ферментам активироваться только в кишечнике, то есть там, где они нужны больше всего. Гранулы с ферментами очень мелкие, они быстро перемешиваются с пищей и начинают работать практически сразу же. Согласно инструкции, Микразим® нужно принимать во время еды. Обычно достаточно одной капсулы — она содержит необходимое количество ферментов, способствующих нормализации пищеварения. Этот препарат предназначен для улучшения расщепления пищи в случае переедания, употребления слишком жирной или острой пищи, нерегулярного питания. Однако в любом случае, прежде чем принимать Микразим®, нужно посоветоваться с врачом. Препарат противопоказан при остром панкреатите и обострении хронического, а также при индивидуальной непереносимости.

Регистрационный номер препарата Микразим® в Государственном реестре лекарственных средств — ЛС-000995 от 18 октября 2011 года, переоформлен бессрочно 16 января 2018 года. Лекарственный препарат включен в перечень ЖНВЛП [1] .

Микразим ® — ферментный препарат, который способствует нормализации пищеварения и полноценному усвоению жиров, белков и углеводов.

Нерациональное питание (переедание, употребление жирной пищи, нерегулярный прием пищи) способно вызывать тяжесть в животе после еды.

Причиной диспепсии (или несварения), проявляющейся как дискомфорт, тяжесть в верхней части живота, жидкий стул, метеоризм, может быть дефицит ферментов, вырабатываемых органами ЖКТ.

Микрогранулы Микразим ® защищены кислотоустойчивой оболочкой от разрушения в желудке и благодаря маленькому размеру они легко попадают вместе с пищей в верхние отделы кишечника, где начинают активно работать.

Если симптомы нарушения пищеварения наблюдаются регулярно, это может свидетельствовать о дефиците ферментов поджелудочной железы.

Микразим ® — это микрогранулы с активными ферментами для обмена веществ и улучшения пищеварения.

• 1 https://grls.rosminzdrav.ru/grls.aspx?s=микразим

Не­ре­гу­ляр­ное пи­та­ние и при­выч­ка есть на хо­ду то­же мо­гут стать при­чи­ной пе­ре­еда­ния и не­хват­ки фер­мен­тов. Съедая пор­цию фаст­фу­да за пять ми­нут, мы не успе­ва­ем по­чувст­во­вать на­сы­ще­ние во­вре­мя и съеда­ем боль­ше, чем тре­бу­ет­ся. К то­му же в спеш­ке труд­но про­же­вать пи­щу тща­тель­но, вследст­вие че­го пи­ще­ва­ри­тель­ная сис­те­ма не справ­ля­ет­ся с фраг­мен­та­ми пи­щи, ко­то­рые не про­шли пер­вич­ную об­ра­бот­ку слю­ной.

Что такое ферменты

Тысячи различных ферментов постоянно работают в организме человека. Это сложные белковые молекулы или молекулярные комплексы, которые катализируют биохимические реакции в живой клетке. Каждый из них имеет несколько важных функциональных областей: каталитическая реакция и связь с субстратом, дополнительное связывание фермент-субстрат, регуляторная функция (локализация молекул в организме может повлиять на активность фермента).

Ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Ферменты подобно белкам делятся на простые и сложные.

Для чего нужны ферменты

Роль ферментов заключается в ускорении биохимических реакций до 1 000 000 раз. Ферменты снижают энергетический барьер реакции, не влияя на термодинамическое равновесие. Они характеризуются специфичностью как в реакции, которую они катализируют, так и в субстрате. Это определяется соответствием каталитической и гидрофобной областей, взаимодействием поверхностных электрических зарядов и т.д.

Благодаря ферментам осуществляются, ускоряются и контролируются процессы, поддерживающие жизнь организма. Они не меняются, поэтому их называют биокатализаторами.

Ферменты – это потрясающее творение природы. Только с их помощью возможно:

• обновление клеток;

• преобразование питательных веществ в энергию и строительные компоненты;

• удаление отходов после обмена веществ и посторонних элементов из организма;

• защита организма от патогенных микроорганизмов;

Без ферментов жизнь была бы абсолютно невозможна, каждый из них в буквальном смысле слова «узкий специалист» и выполняет одну единственную задачу, которая реализуется самым совершенным и безупречным образом. Для жизни и здоровья организма крайне важно, чтобы все ферменты в нем присутствовали в достаточном количестве, в оптимальном соотношении и нормальном функциональном состоянии.

Специфичность – отличительное свойство ферментов. В отношении ферментов она бывает абсолютная или относительная. Это возможность влиять только на определённые реакции. Фермент с абсолютной специфичностью может связываться только с одним единственным субстратом (Например, аргиназа только с аргинином, лактаза только с лактозой). Ферменты с относительной (широкой субстратной) специфичностью могут связываться с уже несколькими сходными по структуре субстратами. Например, такой фермент, как панкреатическая липаза может гидролизовать любые пищевые жиры. Что позволяет использовать ее в качестве лекарственных препаратов, по такому принципу и работает мезим

С возрастом ферменты теряют свою первоначальную эффективность и начинают совершать ошибки, поэтому их необходимо постоянно обновлять. Они очень чувствительны к температуре. Оказалось, что при 38 – 40 градусах они теряют свои первоначальные свойства и становятся «ленивыми», «бессильными», а при 43 градусах умирают.

«Эффективность одного и того же количества фермента может быть разной. Фермент может находиться как в активной, так и неактивной форме, бывает, что меньшее количество фермента вызывает более высокую скорость реакции.

Под действием ферментов происходят все жизненно важные функции организма – переваривание пищи, очищение крови и тканей, заживление ран, выделение патогенов и раковых клеток, даже обеспечение проникновения сперматозоидов в яйцеклетку — тоже происходит под действием ферментов. Человек может быть здоров, только если его ферменты находятся в нужном количестве и функционируют как можно лучше.

Функции ферментов

Хотя ферменты работают вместе, у каждого из них есть определенные функции в организме. Например, тот, которому «поручено» переваривать глюкозу и фруктозу в кишечнике, не может переваривать галактозу и лактозу. Поэтому природа придумала существование тысяч различных ферментов. Их «специальность» имеет свои преимущества, но также и недостатки – когда фермент по какой-то причине не выполняет свою функцию, это может иметь последствия для всего организма. Многие лекарства, пестициды и другие токсичные вещества способны вызывать такое нарушение.

Различные категории ферментов

Метаболиты необходимы для гармоничного функционирования каждой клетки в каждой ткани человеческого организма. Сумма этих ферментов выражает энзимный потенциал жизнедеятельности.

Пищеварительный тракт, секретируемый на всем пути от полости рта до кишечника через поджелудочную железу, расщепляет пищу таким образом, что питательные вещества попадают в кровоток после прохождения сквозь кишечный барьер. Амилаза расщепляет углеводород, протеаза – белок, липаза – жир, целлюлаза – растительные волокна.

Питательные вещества содержатся в сырой, ферментированной и кисломолочной пище. Они помогают пищеварению во время еды. Их также можно получить в виде пищевых добавок на основе фруктов или ферментированных микробных культур (грибов, дрожжей, бактерий).

Снижение ферментов в организме проявляется формированием хронических воспалительных заболеваний, повышенной чувствительностью к инфекциям, трудно заживающими ранами.

Когда заболевание становится хроническим, несмотря на соответствующее лечение, следует прежде всего искать причины возможного дефицита фермента. Это может быть связано со старением организма, стрессом, курением и загрязнением окружающей среды, а также из-за неправильного питания. Современное питание с готовыми, рафинированными продуктами не соответствует физиологическим потребностям человека.

Пищеварительные ферменты, как и все остальные, адаптированы к первичным молекулам питательных веществ, которые потреблялись нашими далекими предками. Ферменты нормально не функционируют, если в них часто содержатся объемные молекулы молока, модифицированные злаки и термически обработанные продукты.

Желудочный сок и его ферменты

О том, что пища переваривается желудочным соком, уже знали в конце XVIII века. Позже узнали, он содержит несколько групп ферментов: протеолитические ферменты, липолитические ферменты, амилолитические ферменты.

Протеолитические ферменты желудочного сока

Протеолитические ферменты желудочного сока представлены пепсиногенами I, II и III, имеющими примерно одинаковые функциональные соотношения эндопептидаз. Они становятся активными пепсинами под воздействием соляной кислоты. При оптимальном pH около 1,5 активные пепсины расщепляют белки на более мелкие белковые комплексы – полипептиды, пептиды и пептоны. Влияние пепсина на мясо и особенно на яичные и молочные белки особенно сильно.

Липолитические ферменты желудочного сока

Липаза является основным представителем липолитических ферментов желудочного сока. Она характеризуется своим действием в кислой среде (оптимальное значение рН 4-5), разлагая эмульгированные жиры (в основном молоко) на глицерин и высшие жирные кислоты. Под действием фермента липокиназы липаза изменяется от неактивной до активной.

Амилолитические ферменты желудочного сока

Эти ферменты не выводятся из желудка, а в течение 1-1,5 часа (это время, необходимое для полного переваривания пищи в желудке) углеводное пищеварение происходит под действием слюнной амилазы и мальтазы. При низком рН желудочного сока это действие прекращается.

Гастро-мукопротеин, так называемый внутренний фактор Касла, выделяется из привратниковой части слизистой оболочки желудка. Это способствует нормальному усвоению витамина B12 (внешний фактор Касла). Взаимодействие внешних и внутренних факторов приводит к появлению в печени противоанемического фактора, стимулирующего эритропоэз. При выделении эфира, брома и других веществ выражается защитно-выделительная функция желудочной секреции.

Источники ферментов и их идентификация

Основными источниками ферментов являются сырые фрукты и овощи. Также семена и другая растительная пища способна обеспечить наш организм всеми необходимыми ферментами в достаточных количествах, что является гарантией хорошего здоровья в любом возрасте.

Рабочее название ферментов имеет суффикс «аза», присоединенный к названию субстрата, например, амилаза, алкогольдегидрогеназа.

Однако в употреблении сохранилось небольшое количество тривиальных, исторически закрепленных названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например, трипсин, пепсин.

Враги ферментов

Их много. Метаболические ферменты чувствительны к загрязнителям окружающей и домашней среды, электромагнитным волнам. На них также влияет:

• хронический стресс;

• алкоголь и сигареты;

• зубные амальгамы;

• лекарства;

• химиотерапия;

• пищевые макромолекулы и бактерии.

Пищеварительные ферменты находятся под угрозой при недостаточном пережевывании пищи; термообработке более 45 градусов по Цельсию; замораживании продуктов после предварительного бланширования; воздействии красителей и искусственных ароматизаторов;

в пожилом возрасте – после 70 лет выработка пищеварительных ферментов снижается на 45 процентов.

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Определение ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферменты–биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Механизм действия ферментов

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

Классификация ферментов

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5). Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Значение ферментов

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Из истории открытия ферментов

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Если вы нашли ошибку или неработающую ссылку, пожалуйста, сообщите нам – сделайте свой вклад в развитие проекта.

Источники:

http://aif.ru/boostbook/fermenty-dlja-pishchevarenija.html
http://medicine-simply.ru/just-medicine/7
http://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/fermenty-biologicheskie-katalizatory-znachenie-fermentov